Nature Chemistry:通过恢复伪活性位点的失去功能来设计V1-ATP酶的变构位点
NavyLIu NavyLIu 2023-07-08

image.png同种异体通过协调组成亚基之间的协同作用来产生蛋白质复合物的协同功能。在这里,大阪大学Nobuyasu Koga、日本国立自然科学研究院Takahiro Kosugi报道了一种在蛋白质复合物中创建人工变构位点的方法。

本文要点:

1) 蛋白质复合物含有伪活性位点的亚基,这些亚基在进化过程中失去了功能。而这种蛋白质复合物中的变构位点可以通过恢复伪活性位点的失去功能来产生。作者使用计算设计来恢复V1-ATP酶失去的ATP结合能力。

2) X射线晶体学分析的单分子实验表明,ATP与变构位点的结合增强了V1的活性,并且旋转速率可以通过调节ATP的结合力来调节。伪活性位点在自然界中广泛存在,该方法有望成为蛋白质复合物协同功能的变构控制编程方法。

参考电竞投注官网 :

Takahiro Kosugi et.al Design of allosteric sites into rotary motor V1-ATPase by restoring lost function of pseudo-active sites Nature Chemistry 2023

DOI: 10.1038/s41557-023-01256-4

https://doi.org/10.1038/s41557-023-01256-4


加载更多
737

版权声明:

1) 本文仅代表原作者观点,不代表本平台立场,请批判性阅读! 2) 本文内容若存在版权问题,请联系我们及时处理。 3) 除特别说明,本文版权归游戏下注电竞平台 工作室所有,翻版必究!
NavyLIu

燃料电池电极催化反应催化剂及动力学反应机理

发布文章:4246篇 阅读次数:2035635
游戏下注电竞平台
你好测试
copryright 2016 游戏下注电竞平台 闽ICP备16031428号-1

关注公众号

Baidu
map